蛋白质中肽键十分稳定，在自然环境中半衰期达500多年。肽键的选择性水解是蛋白质组学分析的关键步骤，在生物技术研究中发挥重要作用。纳米蛋白酶是一类具有天然蛋白酶活性的无机纳米颗粒，能催化蛋白质中肽键水解。目前已知的纳米蛋白酶大多含有四价金属离子，它们普遍存在活性低和反应温度高（60 ℃）等缺点。发展常温下具有高活性和高选择性的纳米蛋白酶是该领域所面临的一个重大挑战。

针对这一挑战，中国科学技术大学徐小龙副教授课题组，提出了基于双金属催化构建高效纳米蛋白酶的新策略。

含有双金属的CuCoO₂纳米蛋白酶具有高效催化蛋白水解活性，在室温下能快速选择性水解蛋白质中含疏水性氨基酸的肽键。CuCoO₂ 纳米蛋白酶具有高稳定性和重复使用性能。纳米颗粒表面的Co³⁺具有配位肽键羰基氧和激活肽键的能力，与纳米颗粒表面Cu⁺结合的羟基（Cu⁺-OH）具有强的亲核进攻肽键羰基碳的能力，二者协同作用显著提高了其催化肽键水解的性能。与已报道的四种纳米蛋白酶（Hf₁₈ cluster、NU-1000、 MOF-808 和 Zr-K 2:2）相比，CuCoO₂纳米蛋白酶活性高出十万倍。

作者还发现，CuCoO₂纳米蛋白酶催化蛋白水解反应是发生在纳米颗粒表面的多相反应，表面活性剂可以促进蛋白水解产物从纳米颗粒表面解离，从而加快肽键水解反应速度。CuCoO₂纳米蛋白酶也水解热变性蛋白和表面活性剂变性蛋白。与天然蛋白酶相比，CuCoO₂纳米蛋白酶在水解生物体内具有重要功能的难溶蛋白（如膜蛋白）方面有很大优势。