近日，南京大学的王炜教授、曹毅教授和薛斌研究员团队提出了力-酶耦合的新思路，来调控双网络水凝胶中的共价交联的牺牲网络在受力和不受力时不同的动态特性。受力时，力-酶耦合变强共价键为可逆键，来耗散能量，赋予水凝胶高力学强度。力撤去后，在酶的单独作用下交联点能够恢复形成，促使水凝胶力学性能快速回复。

通过这一方法，作者巧妙地解决了水凝胶稳定性和动态性之间的矛盾，获得了兼具高力学强度和快速回复的水凝胶，其杨氏模量为21 kPa，断裂应变为2033%，断裂能为9410 J m^-2。更重要的是，即便是在经历了10倍形变后，水凝胶仍可以在几小时内回复90%的力学性能。

在生物体系中，许多共价键的断裂和形成是由酶（如蛋白酶或肽连接酶）精准调控的。通过与过渡态的结合降低能垒，酶既加快正向反应速度，也加快反向反应速度。肽连接酶（Sortase A）一般催化肽键形成，但也可以催化逆向反应，降低多肽裂解的能垒。利用这一特点，肽连接酶的产物在受力时，可在特定位点断裂，回到产物。并且在力解除后，肽连接酶还能催化正向反应，将断裂产物进行重新连接。因此，力和酶的协同作用可以实现共价网络的可逆断裂和重构。作者通过原子力显微镜单分子力谱和荧光蛋白标记实验证实了这一设计思路。

值得注意的是，力-酶耦合将不可逆双网络水凝胶转变为可逆双网络水凝胶在概念上不同于通常的酶响应水凝胶。在酶响应性水凝胶中，酶通常直接促使水凝胶网络形成或者解离，无法赋予其动态力学响应。但在这一系统中，添加酶不会显著改变水凝胶网络结构，耗散网络只有在力达到一定阈值时才发生破坏来耗散能量，但却可以在力撤去后在酶的作用下重生。

这一新颖的设计思路也不同于用动态共价键构筑双网络水凝胶。动态共价键的动力学和稳定性是相互排斥的。如果动态共价键的寿命短于实验时间尺度，则键会自发解离，无法承受机械载荷。因此，虽然增加动态共价键的动态性可以促进水凝胶力学性能的回复，但也会导致其力学强度的降低。在力-酶耦合的机理中，力只参与键断裂反应，而不参与键形成反应，从而使交联网络的动力学和稳定性解耦。

这项研究代表了从分子层面设计具有特殊力学特性的水凝胶的重大进展，为构建功能化刺激响应软材料提供了新的思路。