on style="white-space: normal; text-align: justify; text-indent: 2em;">具有二铁中心的金属蛋白具有一系列的独特功能，包括用于 O2 结合的红藻红蛋白、可溶性甲烷单加氧酶羟化酶 (MMOH) 和 Ia 类核糖核苷酸还原酶(RNR R2)的 O2 活化等。
图片来源：J. Am. Chem. Soc.
这些二铁中心的氧化通常伴随着结构变化，包括质子从配体的转移。而这些质子/电子转移步骤，以及它们是如何联系起来的，通常在许多研究的机制中都有提出，但却很少有得到实验证据的支持。最近，University of California的A. S. Borovik教授和Carnegie Mellon University的Michael P. Hendrich教授在J. Am. Chem. Soc.上报道了di-Fe 配合物在结构和质子转移时的关联性研究。
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他们发现，di-Fe 配合物的质子和电子的运动在 di-Fe(II) 物种会逐步氧化为具有 Fe(III)Fe(IV) 核心的物种。
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且该研究使用了具有动态配位的次膦酰氨基三齿配体来促进复合物的调节电子和质子转移过程。其中，[Fe(II)-(μ-OH)-Fe(III)] 配合物的氧化将导致相应的di-Fe(III) 物质生成在室温下不稳定的羟基桥联基团，并转化为含有氧化桥配体和一个次膦酰氨基质子化的物质[Hpoat]2−。
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此外，这种去质子化也产生了一种具有 [Fe(III)-(μ-O)-Fe(III)] 核心的新物种，其可进一步氧化成其 Fe(III)Fe(IV)的类似物。
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最后，他们将此络合物与酚类反应，结果可表明 O-H 键的均裂，且得到的产物与苯氧基{attr}3128{/attr}的初始形成一致。
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参考文献：Bioinspired Di-Fe Complexes: Correlating Structure and Proton Transfer over Four Oxidation States
J.Am. Chem. Soc. 2022, jacs.1c12888
原文作者：Justin L. Lee, SaborniBiswas, Chen Sun, Joseph W. Ziller, Michael P. Hendrich,* and A. S. Borovik*
https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/jacs.1c12888
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